eiwit

[biologiestudent]

Hoe komt het eigenlijk dat een eiwit spontaan opvouwt?

Alvast bedankt

[Karen.N]

Door de aminozuurresidus vooral

Hier treden verschillende interacties op (waterstofbruggen, elektrostatische ...)

om je een voorbeeld te geven: de hydrofobe residu's zullen zich naar binnen keren, weg van de polaire vloeistof waarin het zich bevindt (zoals het celcytoplasma) en omgekeerd zullen de polaire residu's zich meer richten naar de buitenkant.

Je kunt ook eens opzoeken over de alpha-helices en de beta-vouwbladen, dit zijn 2 belangrijke structuren in de secundaire structuur.

Oja je hebt een indeling:

- primaire structuur: de volgorde van de aminozuren

- secundaire structuur: met de alpha-helixen en de béta-vouwbladen

- tertaire structuur: de ordening van de helixen en vouwbladen in de ruimte

en eventueel ook nog een quaternaire structuur door middel van verschillende polipeptiden samen (vb de 4 bij hemoglobine)

Ook bijvoorbeeld tijdens het maken van het eiwit kunnen er specifieke disulfide bruggen geplaatst worden.

[biologiestudent]

Hartelijk bedankt!

Ik ga even afwijken van mijn oorspronkelijke vraag..

Wat betreft de secundaire structuur, de alfa-helices en beta-vouwbladen

Je hebt toch ook nog tussenstructuren? Namelijk de supersecundaire structuren met vorming van o.a. Griekse sleutelmotieven. Dit geeft dan aanleiding tot vorming van de domeinen van de tertiaire structuur.

Het aantal domeinen en de manier waarop de polypeptideketens zich opvouwen, hangt dit dan af van de AZ-frequentie en de lengte van de AZ-keten? En dit zorgt dan voor een specifieke functie v/h eiwit?

mvg

[Fuzzwood]

Er zijn ook nog chaperone eiwitten die het zaakje in goede banen leiden, en soms dient een eiwit geknipt te worden voor het zijn functie heeft. Kijk maar naar insuline.

[Karen.N]

Ik denk dat alles wel afhangt van de aminozuren en hoe deze dus gerangschikt zijn in de ruimte, maar ook modulaties die in de cel zelf gebeuren zoals aanbrengen van specifieke disulfidebindingen, pro-enzym omzetten naar enzym... zullen ook wel van belang zijn.

Men vergelijkt de enzymen vaak als sleutel- slot principe, dit is soms niet altijd correct omdat het enzym bijvoorbeeld van conformatie veranderd na in contact komen met het substraat, de binding met het substraat is dan weer afhankelijk van de aminozuurresidus die zich daar bevinden (opnieuw waterstofbruggen, hydrofobe interacties...).

Het belang van specifieke aminozuursequentie is ook terug te vinden in de antilichamen die een zeer specifieke reactie moeten kunnen geven op het antigeen