[scheikunde] Verhitten van eiwitten

[Pizza Monster]

Als men een eiwit verhit (bijv. door koken) gaan de specifieke biologische eigenschappen verloren (denaturering).

Dit is het gevolg van een verandering in de (a) primaire/(b) secundaire/ ( c ) tertiaire/(d) quaternaire structuur van de

moleculen.

De chemische samenstelling van het eiwit (e) verandert daardoor/(f) verandert daardoor niet.

Het antwoord zou moeten zijn c, f. Ik vraag mij echter af waarom. Op wikipedia staat namelijk:

How denaturation occurs at levels of protein structure

See also: Protein structure

In quaternary structure denaturation, protein sub-units are dissociated and/or the spatial arrangement of protein subunits is disrupted.

Tertiary structure denaturation involves the disruption of:

Covalent interactions between amino acid side-chains (such as disulfide bridges between cysteine groups)

Noncovalent dipole-dipole interactions between polar amino acid side-chains (and the surrounding solvent)

Van der Waals (induced dipole) interactions between nonpolar amino acid side-chains.

In secondary structure denaturation, proteins lose all regular repeating patterns such as alpha-helices and beta-pleated sheets, and adopt a random coil configuration.

Primary structure, such as the sequence of amino acids held together by covalent peptide bonds, is not disrupted by denaturation.[2]

http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation_%28biochemistry%29

Kortom, alleen de primaire structuur wordt niet aangetast. Waarom het antwoord dan alleen c vermeldt is mij niet duidelijk.

Verder, als er allerlei bindingen worden verbroken, dan verandert de chemische samenstelling toch wel?

[Machiavelic]

Ik heb hier geen verstand van, maar kan je wel melden dat je niet blindelings op de informatie van wikipedia af moet gaan. Iedereen kan deze aanpassen en is daardoor niet volledig objectief.

[murru]

Over het eerste heb je gelijk, omdat denaturatie van de secundaire structuur wel degelijk mogelijk is. Denaturatie van de secundaire structuur komt echter zelden voor om de volgende redden: delen van eiwitten hebben vaak natuurlijk de neiging om zich in een helix of sheet structuur te bevinden door niet-covalente interacties van direct naast elkaar gelegen zijketens. Zelfs bij een grote temperatuur-of-pH verandering blijven deze structuren meestal intact.

Interacties van deze structuren met andere structuren elders gepositioneerd in het eiwit gaan echter vaak verloren (en daarmee de tertiaire structuur). Deze interacties zijn altijd niet-covalent, tenzij er zwavelbruggen aanwezig zijn. Aangezien de twee zwavelatomen nog niet covalent aan elkaar gekoppeld waren toen het eiwit net door het ribosoom gesynthetiseerd was, maar de covalente binding pas iets later tot stand kwam, zou ik persoonlijk niet spreken van een verandering in chemische samenstelling van het eiwit.

[Fuzzwood]

Ik heb hier geen verstand van, maar kan je wel melden dat je niet blindelings op de informatie van wikipedia af moet gaan. Iedereen kan deze aanpassen en is daardoor niet volledig objectief.

En daarom staan er dus bronnen onder die je kunt gebruiken als 1e controle.